2013年7月28日，北京大学深圳研究生院全军民课题组与汪涛课题组在自然杂志子刊Nature structural & molecular biology发表题为“Structural basis for the inhibition of Polo-like kinase 1”的研究论文，揭示了抗肿瘤药物靶标保罗样蛋白激酶1自抑制调控的结构基础。全军民课题组博士生许军为研究论文的第一作者。 
    保罗样蛋白激酶-1（Polo-like kinase 1，PLK1）在细胞的分裂及分化过程中起着非常关键的作用，在接近80%癌细胞当中PLK-1都过表达，并与肿瘤的发生、生物学行为及预后相关，因此被认为是重要的抗肿瘤药物靶标。PLK-1具有特异的结构特征，除了N-端含有经典的激酶催化域外，在它的C-端还有一个特殊的结构域(polo-box domain, PBD)。PBD能够与激酶域结合并对PLK-1的活性起到负调控的作用。此外，PBD通过与其他蛋白中特殊的磷酸化丝氨酸/苏氨酸序列结合来活化PLK-1并调节PLK-1在整个细胞内的空间分布。该蛋白质被发现至今已二十多年，但由于解析全长PLK-1或两个结构域复合物的晶体结构极具挑战性，目前尚未有全长PLK-1或两个结构域复合物的晶体结构见诸报道，阻碍了人们在分子水平上理解PLK-1蛋白激酶的自抑制及活化等调控机制，全长PLK-1或两个结构域复合物的晶体结构解析也因此成为该领域的顶尖难题。 
    全军民课题组与汪涛课题组协同合作，利用PLK-1的内源性抑制蛋白Map205稳定PLK-1的两个结构域复合物，最终解析出PLK-1两个结构域以及内源性抑制蛋白Map205三体复合物晶体结构的三维精细结构。此复合物的三维精细结构给人们在分子水平上理解PLK-1蛋白激酶的自抑制及活化等调控机制提供了清晰的框架，也为基于PLK1复合物晶体结构基础上进行创新药物发现提供了理想的平台。此工作是该领域研究的一项里程碑式的突破。      全军民和汪涛为本论文的共同通讯作者，上海同步辐射光源为晶体衍射数据收集提供了及时有效的支持。论文详细内容见NSMB在线链接：http://www.nature.com/nsmb/journal/vaop/ncurrent/abs/nsmb.2623.html